Odnos između proteina, peptida i aminokiselina
Proteini: Funkcionalne makromolekule nastale savijanjem jednog ili više polipeptidnih lanaca u specifične trodimenzionalne strukture putem spirala, slojeva itd.
Polipeptidni lanci: Molekule nalik lancu sastavljene od dvije ili više aminokiselina povezanih peptidnim vezama.
Aminokiseline: Osnovni gradivni blokovi proteina; u prirodi postoji više od 20 vrsta.
Ukratko, proteini su sastavljeni od polipeptidnih lanaca, koji su pak sastavljeni od aminokiselina.
Proces probave i apsorpcije proteina kod životinja
Oralna prethodna obrada: Hrana se fizički razgrađuje žvakanjem u ustima, povećavajući površinu za enzimsku probavu. Budući da ustima nedostaju probavni enzimi, ovaj se korak smatra mehaničkom probavom.
Preliminarni pregled želuca:
Nakon što fragmentirani proteini uđu u želudac, želučana kiselina ih denaturira, otkrivajući peptidne veze. Pepsin zatim enzimski razgrađuje proteine na velike molekularne polipeptide, koji potom ulaze u tanko crijevo.
Probava u tankom crijevu: Tripsin i kimotripsin u tankom crijevu dalje razgrađuju polipeptide na male peptide (dipeptide ili tripeptide) i aminokiseline. Oni se zatim apsorbiraju u crijevne stanice putem sustava za transport aminokiselina ili sustava za transport malih peptida.
U prehrani životinja, i elementi u tragovima kelirani proteinima i mali peptidi kelirani elementi u tragovima poboljšavaju bioraspoloživost elemenata u tragovima putem kelacije, ali se značajno razlikuju u mehanizmima apsorpcije, stabilnosti i primjenjivim scenarijima. U nastavku slijedi komparativna analiza s četiri aspekta: mehanizam apsorpcije, strukturne karakteristike, učinci primjene i prikladni scenariji.
1. Mehanizam apsorpcije:
| Pokazatelj usporedbe | Elementi u tragovima kelirani proteinima | Elementi u tragovima kelirani malim peptidima |
|---|---|---|
| Definicija | Kelati koriste makromolekularne proteine (npr. hidrolizirani biljni protein, protein sirutke) kao nosače. Metalni ioni (npr. Fe²⁺, Zn²⁺) tvore koordinatne veze s karboksilnim (-COOH) i amino (-NH₂) skupinama aminokiselinskih ostataka. | Koristi male peptide (sastavljene od 2-3 aminokiseline) kao nosače. Metalni ioni tvore stabilnije kelate prstena s pet ili šest članova s amino skupinama, karboksilnim skupinama i skupinama bočnog lanca. |
| Put apsorpcije | Zahtijevaju razgradnju proteazama (npr. tripsinom) u crijevima na male peptide ili aminokiseline, oslobađajući kelirane metalne ione. Ti ioni zatim ulaze u krvotok pasivnom difuzijom ili aktivnim transportom kroz ionske kanale (npr. DMT1, ZIP/ZnT transporteri) na stanicama crijevnog epitela. | Može se apsorbirati kao netaknuti kelati izravno putem peptidnog transportera (PepT1) na stanicama crijevnog epitela. Unutar stanice, metalni ioni se oslobađaju unutarstaničnim enzimima. |
| Ograničenja | Ako je aktivnost probavnih enzima nedovoljna (npr. kod mladih životinja ili pod stresom), učinkovitost razgradnje proteina je niska. To može dovesti do preranog poremećaja kelatne strukture, što omogućuje vezanje metalnih iona antinutritivnim čimbenicima poput fitata, smanjujući iskorištavanje. | Zaobilazi crijevnu kompetitivnu inhibiciju (npr. od fitinske kiseline), a apsorpcija ne ovisi o aktivnosti probavnih enzima. Posebno je pogodno za mlade životinje s nezrelim probavnim sustavom ili bolesne/oslabljene životinje. |
2. Strukturne karakteristike i stabilnost:
| Karakteristično | Elementi u tragovima kelirani proteinima | Elementi u tragovima kelirani malim peptidima |
|---|---|---|
| Molekularna težina | Veliki (5.000~20.000 Da) | Mali (200~500 Da) |
| Čvrstoća kelatne veze | Višestruke koordinatne veze, ali složena molekularna konformacija dovodi do općenito umjerene stabilnosti. | Jednostavna kratka peptidna konformacija omogućuje stvaranje stabilnijih prstenastih struktura. |
| Sposobnost sprječavanja smetnji | Osjetljivo na utjecaj želučane kiseline i fluktuacije pH vrijednosti crijeva. | Jača otpornost na kiseline i lužine; veća stabilnost u crijevnoj sredini. |
3. Učinci primjene:
| Indikator | Proteinski kelati | Mali peptidni kelati |
|---|---|---|
| Bioraspoloživost | Ovisi o aktivnosti probavnih enzima. Učinkovit kod zdravih odraslih životinja, ali učinkovitost značajno opada kod mladih ili životinja pod stresom. | Zbog izravnog puta apsorpcije i stabilne strukture, bioraspoloživost elemenata u tragovima je 10%~30% veća od bioraspoloživosti proteinskih kelata. |
| Funkcionalna proširivost | Relativno slaba funkcionalnost, prvenstveno služe kao nosači elemenata u tragovima. | Mali peptidi sami po sebi posjeduju funkcije poput imunološke regulacije i antioksidativne aktivnosti, nudeći jače sinergijske učinke s elementima u tragovima (npr. peptid selenometionin pruža i suplementaciju selena i antioksidativne funkcije). |
4. Prikladni scenariji i ekonomska razmatranja:
| Indikator | Elementi u tragovima kelirani proteinima | Elementi u tragovima kelirani malim peptidima |
|---|---|---|
| Prikladne životinje | Zdrave odrasle životinje (npr. tovne svinje, nesilice) | Mlade životinje, životinje pod stresom, visokoprinosne vodene vrste |
| Trošak | Niže (sirovine su lako dostupne, jednostavan proces) | Viši (visoki troškovi sinteze i pročišćavanja malih peptida) |
| Utjecaj na okoliš | Neapsorbirani dijelovi mogu se izlučiti stolicom, što potencijalno može onečistiti okoliš. | Visoka stopa iskorištenosti, manji rizik od onečišćenja okoliša. |
Sažetak:
(1) Za životinje s visokim potrebama za elementima u tragovima i slabim probavnim kapacitetom (npr. prasad, pilići, ličinke kozica) ili životinje kojima je potrebna brza korekcija nedostataka, mali peptidni kelati preporučuju se kao prioritetni izbor.
(2) Za skupine osjetljive na troškove s normalnom probavnom funkcijom (npr. stoka i perad u kasnoj završnoj fazi) mogu se odabrati elementi u tragovima kelirani proteinima.
Vrijeme objave: 14. studenog 2025.
